Eiwitten oplossen in water!
 

Ik moet ik werkstuk maken over:
Eiwitten en water: (on)oplosbaar.
De oplosbaarheid van eiwitten in water kan sterk verschillen: oorzaken hiervoor zijn terug te voeren op de bouw van de eiwitten.
Een ander aspect dat aandacht verdient is het vermogen van veel eiwitten om water te binden.
De zuurgraad van een voedingsmiddel heeft grote invloed op het gedrag van veel eiwitten: veel eiwitten slaan neer als ze in en zuur milieu terechtkomen. Een eigenschap waar je dus rekenschap van dient te geven: zure ingrediënten in een recept beïnvloeden het gedrag.

wie weet hoe dat komt of weet informatie te vinden hoe eiwitten zijn op gebouwt of een plaatje van eiwitten...
alle tips zijn welkom want ik zit nu al 2 uur op internet te zoeken met weinig resultaat...


(ik hoop dat dit hier goed staat)

hallo r..8,

Wat vind je van dit...
http://www.bioplek.org/sheets/sheet_...hematisch.html

bouw van een eiwit is te verdelen in 4 structuren die door polaire bindingen, waterstofbruggen, zwavelbruggen en hydrofobe interacties worden gevormd:

primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur.

Zoek daar eens info over op en zoek uit wat bijvoorbeeld de zuurgraad voor een effect heeft op de intramoleculaire bindingen.

ik heb nu dit

maar ik ben pas op de helft van het aantal woorden en ik kan nu echt niks meer vinden :(
wie weet er nog wat bij of ziet er iets in staat wat fout is want ik snap er niks meer van :O

Opbouw
Eiwitten bestaan uit lange ketens aminozuren verbonden met peptidenverbindingen.
Peptidenverbindingen zijn de verbindingen tussen de aminozuren. Er zijn wel 20 verschillende aminozuren. Eiwitten zijn al gauw opgebouwd uit 100tal aminozuren.
Alle aminozuren hebben een aminogroep en een zuurgroep hier onder zie je (fig.1) hoe een standaard aminozuur is op gebouwd, de restgroep is bij elk aminozuur anders.
In water nemen aminozuren een water stof atoom op en transformeren ze tot een base (NH3+). Maar de COOH groep stoot een wateratoom af (COO-), zie ook figuur 2. De molecule is dus zowel basisch als zuur, de molecule is dus wendbaar bij chemische reacties.
Aminozuren vormen een peptidenverbinding waneer het koolstof atoom van het andere molecuul zich verbind met het stikstof molecuul van de ene molecuul.
Het eiwit molecuul word in zijn voor gehouden door de interne verbindingen die gevormd worden door de restgroep van de aminozuren.

De restgroep zorgt voor de lading aan de buitenkant van een molecuul.
Oplosbaarheid
Als er veel lading aan de buitenkant van de molecuul is word het eiwit onoplosbaar. Maar heeft de molecuul te weinig lading dan is het eiwit ook onoplosbaar want er kan te weinig water gebonden worden.
Over het algemeen zijn eiwitten met ene polaire buiten kant oplosbaar. Polaire buitenkant wil zeggen: ??????????????? . Is de polariteit te groot dan is het eiwit onoplosbaar. Eiwitten met een apolaire buitenkant zijn onoplosbaar.
Massa
De massa van het eiwit molecuul speelt ook mee in de oplosbaarheid van het eiwit. Is de massa te groot dan kunnen de moleculen elkaar beter vast pakken dus zijn eiwitten met een grote moleculemassa onoplosbaar.
Temperatuur
Door verhitting kunnen worden eiwitten ook onoplosbaar. Door de verhitting gaat het eiwitmolecuul meer bewegen waardoor de interne verbindingen verbroken worden. Daardoor komen meer polaire ladingen vrij en als die ladingen te hoog worden word het eiwit onoplosbaar. Bijvoorbeeld bij het smelten van kaas gaat er ook allemaal vocht uit het kaas. dat komt dus omdat het eiwit in de kaas samenklontert. Hoe hoger de temperatuur hoe meer vocht er uit de kaas lekt en hoe langer de braadt tijd hoe meer vocht er uit lekt. Als je wilt voorkomen dat eiwitten coaguleren (samenklonteren) dan moet je eerst de vloeistof warm laten worden en dan pas het product waar eiwit in zit er goed roerend bij voegen.
Elk eiwit kan wel wat aan water binden. Zelfs eiwitten zoals haren en nagels kunnen nog 2 x zo veel water opnemen dan hun eigen gewicht.
PH
De oplosbaarheid van eiwitten in water is ook afhankelijk van de zuurgraad (de PH). Het iso elektrisch punt is een bepaald PH waar het eiwit het slechts oplosbaar is. Bij voedingseiwitten ligt dat punt meestal rond de 4. Eiwitten slaan neer in een zuur milieu het waterverbindende vermogen neemt af en coaguleren vind sneller plaats. Dus als je azijn bij melk doet zie je dat er alle maal witte klontjes boven komen drijven dat zijn de eiwitten die zijn samengeklonterd.

het aminozuur dat je bij figuur 2 noemt is een zwitterion en komt in fysiologische pH voor ja.

Je moet onthouden dat eiwitten zich zo opvouwen in hun tertiare structuur dat polaire ketens buiten komen te zitten en de hydrofobe ketens in de kern liggen, ver weg afgeschermd voor water.

Het iso-elektrisch punt pI is dat punt waar de netto lading van het eiwit gelijk is aan 0.

Voor de rest is het wel redelijk.

oke :)

kan iemand uit leggen wat waterstof bruggen zijn???

zie eerdere topic: http://forum.scholieren.com/showthre...readid=1479971 :nono: