Scholieren.com forum - biologie eiwitten

jij hebt geluk dat mijn cursus plantkunde op het www staat http://forum.scholieren.com/wink.gif zal ff stukje copy-pasten voor je (zo zo zelfs een heel hoofdstuk):

Hoofdstuk 6
Eiwitsynthese.
A) Mechanisme.
De genetische informatie uit het DNA in de kern wordt er overgeschreven (transcriptie) in mRNA dat naar het grondplasma wordt overgebracht doorheen de kernporiën. De informatie van het mRNA wordt met behulp van ribosomen en tRNA's omgezet tot een lineaire sequentie van aminozuren die men de primaire structuur van het eiwit noemt. Deze primaire structuur veroorzaakt op haar beurt opvouwing tot een welbepaalde secundaire, tertiaire en eventueel quaternaire structuur die dienst zal doen als structureel materiaal of een bepaalde chemische reactie zal katalyseren (enzym). In het vrij ingewikkeld proces van de proteïnesynthese kan men meerdere stappen onderscheiden.

a) Vorming van aminoacyl-tRNA.
Aminozuren vertonen geen bijzondere affiniteit voor mRNA en om de opeenvolging van basenparen om te zetten in aminozuur-sequentie moet dus een adaptormolecule gebruikt worden. Dit zijn de tRNA's. Voor elk aminozuur is er minstens 1 tRNA en voor vele aminozuren zijn er zelfs meerdere. Alhoewel ze alle een gelijkaardige structuur hebben, verschillen ze minstens in 3 basen die het anticodon genoemd worden en die in de anticodonlus gelegen zijn. Theoretisch zijn er dus (4)3 = 64 verschillende anticodons mogelijk. Aan het 3'-uiteinde (steeds -C-C-A) van elk specifiek tRNA wordt, met energie van ATP, een welbepaald aminozuur gebonden door een specifiek enzym.

b) Op een welbepaalde plaats van het mRNA waar de sequentie A-U-G (startcodon) voorkomt, bindt de kleine subeenheid van een ribosoom. Op dit complex bindt zich ter hoogte van het AUG-triplet een aminoacyl-tRNA met complementaire basensequentie nl. UAC. Dit is een tRNA waaraan methionine gebonden is.

c) Dan bindt zich de grote subeenheid van het ribosoom ter vorming van een mRNA-tRNA-ribosoom-complex.

d) Een tweede aminoacyl-tRNA bindt zich op het complex ter hoogte van het volgende triplet of codon van de mRNA-streng. De aard van het aminoacyl-tRNA wordt bepaald door het triplet dat mRNA ter beschikking stelt.

e) Het aminozuur 1 vormt (met zijn COOH-rest) een peptidebinding met de aminogroep van aminozuur 2. Daarbij komt aminozuur 1 los van zijn tRNA terwijl het 2e transfer RNA nu een dipeptide draagt.

f) Het eerste tRNA (zonder AZ) komt vrij en het ribosoom schuift 3 basen op zodat er een nieuwe bindingsplaats voor tRNA vrijkomt ter hoogte van het 3e triplet en de stappen vanaf punt d) worden telkens herhaald ter vorming van een polypeptide.

g) Wanneer het ribosoom ter hoogte komt van een UAA-, UGA- of UAG-codon (stopcodon) waarvoor geen tRNA moleculen met het geschikte anticodon bestaan, komt het ribosoom los. Het polypeptide komt vrij en kan zich opvouwen tot zijn specifieke structuur, een proces dat reeds tijdens de synthese kan begonnen zijn.

B) Opmerkingen.
- Op 1 mRNA molecule kunnen tegelijkertijd verschillende ribosomen actief zijn (polysomen).

- Alhoewel de eiwitsynthese begint met methionine aan het NH2-uiteinde vertonen niet alle proteïnen dit aminozuur als eerste. Proteïnen die in een organel terecht komen of gesecreteerd worden bevatten immers meestal een signaalsequentie die bepalend is voor de bestemming van het proteïne. Na het bereiken van die bestemming wordt de signaalsequentie meestal afgeknipt door een protease zodat een afgewerkt proteïne met om het even welk aminozuur kan beginnen.

- Het belang van het startcodon ligt vooral in het vastleggen van het leesraam. Bij gebrek aan leestekens zou men immers opeenvolgende codes per 3 tekens op 3 verschillende manieren kunnen aflezen. De absolute vereiste voor een startcodon dwingt echter één van de drie mogelijkheden op aan het ribosoom.

- De opeenvolging van aminozuren in het nieuw gevormd proteïne is ook bepalend voor de opvouwing van het proteïne. Dikwijls start die opvouwing reeds tijdens de synthese. Ook informatie voor de bestemming (Golgi, secretie, plasten,..) van het proteïne is in delen van de polypeptideketen aanwezig (bv. signaalpeptide voor transfer naar het E.R.).

C) De genetische code.
Uit theoretische overwegingen kan men verwachten dat om 20 aminozuren te coderen minstens 3 basen (een triplet) nodig zijn. Met 2 basen (doublet) zouden immers slechts (4)2 = 16 verschillende mogelijkheden zijn. Dit vermoeden werd bevestigd door genetische experimenten en door bepalen van de genetische code waarbij bepaald werd welke tripletten (codons) voor welke aminozuren codeerden.

Van de 64 mogelijke codons zijn er slechts 3 die geen aminoacyl-tRNA kunnen binden. Dit zijn de stopcodons. Daar er dus 61 bruikbare codons zijn en slechts 20 aminozuren moeten bepaalde aminozuren door meer dan een codon gecodeerd worden. Men zegt dat de code gedegenereerd is. Meestal is de derde base van geen belang (bv. CU-, GU-, UC-, CC-, AC-, GC-, CG-, GG-). In andere gevallen is het enkel van belang of het een purine of een pyrimidine is (bv. UU<, UA<, CA<, AA<, GA<, AG<, UG(Py)). De degeneratie van de code en de verwantschap tussen de codons beschermt het organisme gedeeltelijk tegen gevolgen van mutaties (zie verder).

Aminozuren met een verwante R-groep hebben dikwijls gelijkaardige codons, zoals bv.:
- GA(Py) = Asp, GA(Pu) = Glu
- alle codons met een U op plaats 2 hebben apolaire R-groepen

De genetische code is universeel: voor zover onderzocht, geldt voor alle organismen dezelfde code (met uitzondering van enkele codons in mitochondriën). Daardoor is het ook mogelijk een gen van een mens (bv. voor het hormoon insuline) op de correcte manier tot uitdrukking te laten komen in een bacteriecel. Deze universaliteit ligt aan de basis van vele biotechnologische toepassingen. Dezelfde eigenschap is ook een sterk argument voor de theorie die stelt dat alle levende wezens uit een gemeenschappelijke voorouder ontstaan zijn door evolutie.

De genetische code is niet overlappend. Een sequentie AUGCUUGCA wordt dus als AUG, CUU, GCA.... afgelezen en niet als AUG, UGC, GCU, CUU,.... Dit blijkt ondermeer uit het feit dat door de meeste mutaties slechts 1 aminozuur in de polypeptideketen veranderd is. In het tweede geval zouden 3 aminozuren kunnen veranderd zijn. De meeste veranderingen in aminozuursequentie zijn ook te verklaren door de verandering van slechts 1 base in het mRNA, dus één basenpaar in het DNA.

De zogenaamde degeneratie van de code beschermt het organisme gedeeltelijk tegen de gevolgen van mutaties:

1) Zonder degeneratie zouden immers slechts 20 tripletten coderen voor een aminozuur terwijl de andere 44 "nonsense" codons zouden zijn. Een mutatie zou dus in meer dan 2/3 van de gevallen aanleiding geven tot een stopteken voor de synthese van de polypeptideketen.

2) Transities van A <-> G en C <-> T blijven meestal zonder effect als zij optreden in de derde positie van een codon. Dit zijn de zogenaamde "stille" mutaties.

3) De verwantschap tussen de codons maakt dat aminozuren vaker vervangen worden door verwante aminozuren (polaire door polaire, apolaire door apolaire) zodat meestal de structuur*wijziging minimaal is en meteen de activiteit van het proteïne weinig of niet geschaad wordt.

hopelijk heb je der wa aan.